Рибосома зображення. Дві рибосомні субодиниці об'єднали у функціональний гібрид. Склад та будова рибосом

Вивчення основних процесів, що підтримують існування органічного життя, ведеться у різних напрямках. Левова частка досліджень припадає на молекулярну біологію та мікробіологію. Як вже зараз ясно, здоров'я і життя складних складних організмів здебільшого залежить від тих операцій, які протікають усередині клітин. Вивчення внутрішньоклітинних метаморфоз – трудомістке заняття, оскільки клітина багатоклітинного еукаріотів не може жити життям окремого організму. Життя еукаріотів вивчається, в тому числі, і на базі знань про найпростіші та бактерії. Так, рибосоми найпростіших бактерій дуже схожі і за будовою, і з функцій з ядерними клітинами.

Вивчаючи рибосоми у складі бактерій, людина отримує як важливі знання складний процес синтезу білка з амінокислот в органічної клітині, а й видобуває інструменти боротьби з багатьма хворобами. Саме рибосомні нуклеопротеїди бактерій дають інформацію про механізми впливу антибіотиків на патогенні мікроорганізми (віруси, бактерії тощо).

У клітині бактерії рибосома виконує функцію формувача молекул білка. Її будова зумовлює складний процес біосинтезу.

Суть роботи нуклеопротеїду полягає в тому, що за його допомогою на базі матричних РНК, з використанням транспортних РНК, виробляються складні поліпептидні сполуки, без яких бактеріальна клітина не може продовжувати своє існування.

Матрична та транспортна РНК не є частиною рибосоми, а містяться у цитоплазмі бактеріальної клітини.

Таким чином, у синтезі білка бере участь три клітинні структури:

• матриця;
• транспортна РНК;
• рибосома.

Методи вивчення

Сучасні біологічні лабораторії мають широкі можливості вивчення клітини та її органоїдів.

У порівнянні з рибосомами еукаріотів, ці органоїди у прокаріотів дуже дрібні. Хоча в іншому ці складові клітин та бактерій та еукаріотів дуже схожі. Вони також складаються з двох субчасток, і сам процес синтезу білка має масу подібних механізмів.

У зв'язку з тим, що рибосомні нуклеопротеїди є однією з найцікавіших людині структурних одиниць клітини, сьогодні є достатньо методів виявлення закономірностей пристрою та функціонування цього органоїду.

Одним із найбільш широко використовуваних методів виявлення нуклеопротеїдів у бактеріях є рибосомальний профілінг.

Цей метод виконують так:

1. Руйнування бактеріальної клітини шляхом механічного на неї. Хімічні реакції у разі спотворять картину.
2. Руйнування молекул РНК, які не входять до складу рибосоми.
3. Видалення всіх поліпептидних залишків тих продуктів, які були отримані в результаті руйнування.
4. Зворотне перетворення РНК на ДНК.
5. Читання амінокислотних послідовностей.

Саме секвенування може реалізовуватися за допомогою кількох методів, зокрема двох найпоширеніших.

Метод Едмана

Один із перших розроблених. Суть цього методу у тому, що пептид (білок) обробляють певними реагентами, у результаті відбувається відщеплення амінокислоти, у тому числі складається білок.

Метод Сенгера

Найсучасніший метод. Заснований на використанні синтетичного олігонуклеотиду (олігонуклеотиди складаються більш ніж з двох нуклеїнових кислот).

Використовуваний метод дозволяє ідентифікувати всі навіть найбільш дрібні ділянки РНК, яка досліджується. Завдяки отриманню повної інформації про амінокислоти дослідники мають можливість відновлювати найважливіші операційні моменти біосинтезу.

Велике значення ця інформація має щодо реакції бактерій на антибіотики.

Будова

На даний момент наука має переконливу кількість перевірених досвідченим шляхом відомостей про будову рибосом бактерій та еукаріотів.

Це макромолекулярний комплекс, що складається з двох субчасток різної величини:

• мала субчастка;
• велика субчастка.

Мала рибосома складається з однієї рибосомної РНК та трьох десятків різних білків. Основна функція малої субчастинки полягає в тому, щоб зв'язувати нуклеопротеїд з матричною РНК (мРНК).

Протягом всього процесу ініціації та елонгації (приєднання мономерів до ланцюга макромолекули) мала субчастка утримує мРНК. Крім того, вона забезпечує проходження матриці через нуклеопротеоїд.

Таким чином, мала субчастинка виконує генетичну функцію декодування інформації.

У великій субчастинці міститься 3 рибосомні РНК і близько 50 білкових сполук. Велика субчастка з матрицею не вступає в контакт, вона відповідальна за перебіг хімічних процесів в нуклеопротеїдах при утворенні поліпептидних зв'язків у поліпептиді, що транслюється.

Процес трансляції

Процес синтезування білка (як у бактерій, так і еукаріотів) має наступний цикл:

• ініціація;
• елонгація;
• термінація.

Ініціація

Ініціація починається з того, що до малої субчастинки рибосоми приєднується матрична РНК.

Якщо рибосомна макромолекула дізнається той трилітерний кодон, який є на мРНК, відбувається приєднання антикодону тРНК.

Елонгація

Приєднань амінокислот, які принесли тРНК і просування рибосоми вздовж матриці з вивільненням молекули тРНК.

Рух мРНК здійснюється до тих пір, поки він не досягає стоп-кодону, який є у всіх матрицях.

Термінація

Новоутворений білок, що складається з протрансльованих амінокислот, від'єднується.

У деяких випадках завершення трансляції новоутвореного білка супроводжується розпадом (дисоціацією) рибосоми.

Відмінності синтезу білка у клітинах еукаріотів

Незважаючи на те, що рибосоми еукаріотів складаються з тих же структурних частин, що й у клітинах бактерій, синтез поліпептидів еукаріотів має свої особливості:

1. Відмінності в механізмі ініціації (впізнаванні кодонів та доборі антикодонів).
2. Відмінності на стадії термінації. У еукаріотів у деяких випадках після завершення синтезу білка та утворення нової молекули ця молекула не від'єднується, а починає заново ініціацію.

Хоча можуть бути локалізовані й у неприкріпленій формі у цитоплазмі. Нерідко з однією молекулою мРНК асоційовано кілька рибосом, така структура називається полірибосомою(полісомою). Синтез рибосом у еукаріотів відбувається в спеціальній внутрішньоядерній структурі-ядерцю.

Рибосоми є нуклеопротеїдом, у складі якого співвідношення РНК/білок становить 1:1 у вищих тварин і 60-65:35-40 у бактерій. Рибосомна РНК становить близько 70% всієї РНК клітини. Рибосоми еукаріотів включають чотири молекули рРНК, з них 18S, 5,8S і 28S рРНК синтезуються в ядерці РНК-полімеразою I у вигляді єдиного попередника (45S), який потім піддається модифікаціям та нарізанню. 5S рРНК синтезуються РНК-полімеразою III в іншій частині геному і не потребують додаткових модифікацій. Майже вся рРНК знаходиться у вигляді магнієвої солі, що необхідне підтримки структури; при видаленні іонів магнію рибосома піддається дисоціації на субодиниці.

РНК великої субодиниці

Високомолекулярна РНК, що становить структурну основу великої субодини рибосоми, позначається як 23S рРНК (у разі бактеріальних рибосом) або 23S-подібна рРНК (в інших випадках). Бактеріальна 23S рРНК, так само як і 16S рРНК, є одним ковалентно безперервним полірибонуклеотидним ланцюгом. У той же час 23S-подібна рРНК цитоплазматичних рибосом еукаріотів складається з двох міцно асоційованих полірибонуклеотидних ланцюгів - 28S і 5,8S рРНК (5,8S рРНК є структурним еквівалентом 5′-кінцевого ~160-нуклеотидного сегмента у вигляді ковалентно відокремленого фрагмента). 23S-подібна рРНК рибосом пластидів рослин також складається з двох міцно асоційованих полірибонуклеотидних ланцюгів і містить 4,5S рРНК - структурний еквівалент 3′-кінцевого сегмента 23S рРНК. Відомі випадки і ще більш глибоко зайшла фрагментованість РНК, прикладом чого може служити 23S-подібна рРНК цитоплазматичних рибосом деяких протистів. Так, у Crithidia fasciculataвона складається з 7 окремих фрагментів, а у Euglena gracilis- із 14.

Крім вищезгаданої 23S(-подібної) рРНК, велика субодиниця зазвичай містить також відносно низькомолекулярну РНК - так звану 5S рРНК. На відміну від вищезгаданих 5,8S та 4,5S рРНК, 5S рРНК менш міцно асоційована з 23S(-подібною) рРНК, транскрибується з окремого гена і, таким чином, не може бути розглянута як відщеплений фрагмент високополімерної рРНК. 5S рРНК входить до складу великої субодиниці цитоплазматичних рибосом всіх прокаріотів та еукаріотів, але, мабуть, не є неодмінною складовою будь-якої функціональної рибосоми, так як 5S рРНК відсутні в мітохондріальних рибосомах ссавців (так званих «мініри»).

Число нуклеотидних ланок, як і константи седиментації, для зразків 23S і 23S-подібних рРНК різних джерел можуть істотно відрізнятися. Наприклад, 23S рРНК Escherichia coliскладається з 2904 нуклеотидних залишків, цитоплазматична 26S рРНК Saccharomyces cerevisiae- з 3392, мітохондріальна 26S рРНК Saccharomyces cerevisiae- з 3273, цитоплазматична 28S рРНК Homo sapiens- З 5025. Великі субодиниці мітохондріальних рибосом ссавців містять відносно короткі 23S-подібні рРНК - всього 1560-1590 нуклеотидних залишків. Молекула 5,8S рРНК комплексу 28S 5,8S рРНК, характерного для цитоплазматичних еукаріотів рибосом, має довжину близько 160 нуклеотидних залишків. Довжина рРНК 5S досить консервативна і становить 115-125 нуклеотидних залишків.

Рибосомні білки

Крім рРНК, рибосома містить близько 50 (прокаріотичні рибосоми) або 80 (цитоплазматичні рибосоми еукаріотів) різних білків. Майже кожен із цих білків представлений лише однією копією на кожну рибосому. Переважають помірно-основні білки. Більшість рибосомних білків є еволюційно консервативними, багато білків рибосом з різних джерел можуть бути співвіднесені як гомологи, що враховується в сучасній універсальній номенклатурі рибосомних білків. Рибосома на 30-50% складається з білка.

Низькомолекулярні компоненти

Крім біополімерів (РНК та білків) до складу рибосом входять також деякі низькомолекулярні компоненти. Це молекули води, іони металів (головним чином Mg 2+ - до 2% сухої маси рибосоми), ді-і поліаміни (такі як путресцин, кадаверин, спермідин, спермін - можуть становити до 2,5% сухої маси рибосоми).

Механізм трансляції

Трансляція – синтез білка рибосомою на основі інформації, записаної в матричній РНК (мРНК). У прокаріотів мРНК зв'язується з малою субодиницею рибосоми в результаті взаємодії 3′-кінця 16S рРНК з комплементарною йому послідовністю Шайн-Дальгарно 5′ кінця мРНК (для зв'язування малої субодиниці потрібна також наявність кеп-структури на її 5′-кінці). Далі відбувається позиціонування стартового кодону (як правило, AUG) мРНК на малій субодиниці. Подальша асоціація малої і великої субодиниць відбувається при зв'язуванні ініціаторної тРНК (у прокаріотів - це формілметіоніл-тРНК, що позначається як fMet-тРНК f Met) і за участю факторів ініціації (IF1, IF2 і IF3 у прокаріотів трансакції в транскаріот; аналоги прокаріотів, а також додаткові фактори). Таким чином, розпізнавання антикодону (тРНК) відбувається на малій субодиниці.

Після асоціації, fMet-тРНК f Met знаходиться в P-(peptidyl-) сайті каталітичного (пептидилтрансферазного) центру рибосоми. Наступна тРНК, що несе на 3′-кінці амінокислоту і комплементарна другому кодону на мРНК, перебуваючи в комплексі із зарядженим (GTP) фактором елонгації EF-Tu, надходить в А-(aminoacyl-) сайт рибосоми. Потім утворюється пептидний зв'язок між формілметіоніном (пов'язаним з тРНК f Met , що знаходиться в Р-сайті) і амінокислотою, принесеною тРНК, що знаходиться в А-сайті. Механізм каталізу реакції транспептидації (утворення пептидного зв'язку в пептидилтрансферазному центрі) досі повністю не з'ясовано. Існує кілька гіпотез, які пояснюють деталі цього процесу:

Ймовірно, висока ефективність каталізу досягається поєднанням цих факторів.

Після утворення пептидного зв'язку поліпептид виявляється пов'язаним з тРНК, що знаходиться в А-сайті. На наступному етапі деацільована тРНК f Met зсувається з Р-сайту в Е-сайт (exit-), пептидил-тРНК - з А-сайту в Р-сайт, а мРНК просувається на один триплет нуклеотидів (кодон). Цей процес називається транслокацією та відбувається з витратою енергії (GTP) за участю фактора EF-G.

Далі, тРНК, комплементарна наступному кодону мРНК, пов'язується зі звільненим А-сайтом рибосоми, що веде до повторення описаних кроків, а поліпептид, що утворюється, подовжується на один амінокислотний залишок з кожним циклом. Стоп-кодони (UGA, UAG та UAA) сигналізують про закінчення трансляції. Процес закінчення трансляції та звільнення готового поліпетиду, рибосоми та мРНК називається термінацією. У прокаріотів він відбувається за участю факторів термінації RF1, RF2, RF3 і RRF.

Історія досліджень рибосоми

Рибосоми вперше були описані як ущільнені частинки, або гранули, американським клітинним біологом румунського походження Джорджем Паладе в середині 1950-х років. У 1974 р. Паладе, Клод і Крістіан Де Дюв отримали Нобелівську премію з фізіології та медицини «за відкриття структурної та функціональної організації клітини».

Термін "рибосома" був запропонований Річардом Робертсом в 1958 замість "рибонуклеопротеїдна частка мікросомальної фракції" на першому симпозіумі, присвяченому цим частинкам та їх ролі в біосинтезі білка. Біохімічні та мутаційні дослідження рибосоми починаючи з 1960-х дозволили описати багато функціональних та структурних особливостей рибосоми.

На початку 2000-х були побудовані моделі з атомним дозволом (до 2,4 Å) структур окремих субодиниць, а також повної прокаріотичної рибосоми, пов'язаної з різними субстратами, які дозволили зрозуміти механізм декодингу (розпізнавання антикодону тРНК, комплементарного кодону мРНК) та деталі взаємодій між рибосомою, тРНК, мРНК, факторами трансляції, а також різними антибіотиками. Це найбільше досягнення у молекулярній біології було відзначено Нобелівською премією з хімії 2009 року («За дослідження структури та функцій рибосоми»). Нагороди були удостоєні американець Томас-Стейц, британець індійського походження

Рибосоми - субмікроскопічні немембранні органели, необхідні синтезу білка. Вони поєднують амінокислоти в пептидний ланцюг, утворюючи нові білкові молекули. Біосинтез здійснюється матричною РНК шляхом трансляції.

Особливості будови

Рибосоми знаходяться на гранулярному ендоплазматичному ретикулумі або вільно плавають у цитоплазмі. Кріпляться вони до ендоплазматичної мережі своєю великою субодиницею та синтезують білок, який виводиться за межі клітини, що використовується всім організмом. Цитоплазмові рибосоми переважно забезпечують внутрішні потреби клітини.

Форма куляста або овальна, в діаметрі близько 20нм.

На етапі трансляції до мРНК може прикріплюватися кілька рибосом, утворюючи нову структуру полісому. Самі ж вони утворюються в ядерці, усередині ядра.

Виділяють 2 види рибосом:

• Малі – знаходяться у прокаріотичних клітинах, а також у хлоропластах та мітохондріальному матриксі. Вони не пов'язані з мембраною і мають менші розміри (діаметр до 15нм).
• Великі знаходяться в еукаріотичних клітинах, можуть досягати в діаметрі до 23нм, зв'язуються з ендоплазматичною мережею або кріпляться до мембрани ядра.

Будова обох видів ідентична. До складу рибосоми входять дві субодиниці – велика та мала, які у поєднанні нагадують гриб. Об'єднуються вони за допомогою іонів магнію, зберігаючи між поверхнями, що стикаються, невелику щілину. При дефіциті магнію субодиниці віддаляються, відбувається дезагрегація і рибосоми не можуть виконувати свої функції.

Хімічний склад

Рибосоми складаються з високополімерної рибосомальної РНК та білка у співвідношенні 1:1. Вони зосереджено приблизно 90% всієї клітинної РНК. Мала та велика субодиниці містять близько чотирьох молекул рРНК, яка має вигляд ниток зібраних у клубок. Оточені молекули білками і формують разом рибонуклеопротеїд.

Полірибосоми – це поєднання інформаційної РНК та рибосом, які нанизуються на нитку іРНК. У період відсутності синтезуючих процесів, рибосоми роз'єднуються та обмінюються субодиницями. При надходженні іРНК вони знову збираються в полірибосоми.

Кількість рибосом може змінюватись в залежності від функціонального навантаження на клітину. Десятки тисяч знаходяться у клітинах з високою мітотичною активністю (меристема рослин, стовбурові клітини).

Освіта у клітці

Субодиниці рибосом формуються в ядерці. Матрицею для синтезу рибосомальної РНК є ДНК. Для повного дозрівання вони проходять кілька етапів:

• Еосома – перша фаза, причому у ядерці на ДНК синтезується лише рРНК;
• неосома – структура що включає як рРНК, а й білки, після низки модифікацій виходить у цитоплазму;
• рибісома - зріла органела, що складається з двох субодиниць.

Біосинтез білків на рибосомах

Трансляція чи синтез білків на рибосомах з матриці іРНК – кінцевий етап перетворення генетичної інформації у клітинах. Під час трансляції інформація, закодована в нуклеїнових кислотах, переходить у білкові молекули із суворою послідовністю амінокислот.

Трансляція – дуже непростий етап (порівняно з реплікацією та транскрипцією). Для проведення трансляції процес включаються всі види РНК, амінокислот, безліч ферментів, які можуть виправляти похибки один одного. Найважливіші учасники трансляції – це рибосоми.

Після транскрипції новостворена молекула іРНК виходить з ядра в цитоплазму. Тут після кількох перетворень вона поєднується з рибосомою. При цьому амінокислоти наводяться в дію після взаємодії з енергетичним субстратом – молекулою АТФ.

Амінокислоти та іРНК мають різний хімічний склад і без сторонньої участі не можуть взаємодіяти між собою. Для подолання цієї несумісності існує транспортна РНК. Під впливом ферментів амінокислоти з'єднуються з тРНК. У такому вигляді вони переносяться на рибосому та тРНК, з певною амінокислотою, прикріплюється до іРНК у призначеному місці. Далі рибосомальні ферменти формують пептидний зв'язок між приєднаною амінокислотою і поліпептидом, що будується. Після рибосома переміщається ланцюгом інформаційної РНК, залишаючи ділянку для прикріплення наступної амінокислоти.

Зростання поліпептиду йде доти, доки рибосома не зустріне «стоп-кодон», який сигналізує про закінчення синтезу. Для звільнення новосинтезованого пептиду від рибосоми включаються фактори термінації, що остаточно завершують біосинтез. До останньої амінокислоти прикріплюється молекула води, а рибосома розпадається на дві субодиниці.

Коли рибосома просувається далі іРНК, вона звільняє початковий відрізок ланцюга. До нього знову може приєднатися рибосома, яка розпочне новий синтез. Таким чином, використовуючи одну матрицю для біосинтезу, рибосоми створюють миттєво безліч копій білка.

Роль рибосом в організмі

1. Рибосоми синтезують білок для потреб клітини і її межі. Так у печінці утворюються плазмові фактори зсідання крові, плазмоцити продукують гамма-глобуліни.
2. Зчитування закодованої інформації з РНК, поєднання амінокислот у запрограмованому порядку з утворенням нових білкових молекул.
3. Каталітична функція – формування пептидних зв'язків, гідролізу ГТФ.
4. Свої функції у клітині рибосоми виконують активніше як полірибосом. Ці комплекси здатні одночасно синтезувати декілька молекул білка.

Рибосома (від «РНК» та soma – тіло) – клітинний немембранний органоїд, який здійснює трансляцію (зчитування коду мРНК та синтез поліпептидів).

Рибосоми еукаріотів розташовані на мембранах ендоплазматичної мережі (гранулярна ЕС) та в цитоплазмі. Прикріплені до мембран рибосоми синтезують білок «на експорт», а вільні рибосоми – потреб самої клітини. Розрізняють 2 основних типи рибосом – прокаріотні та еукаріотні. У мітохондріях і хлоропластах також є рибосоми, які близькі до рибосом прокаріотів.

Рибосома складається з двох субодиниць – великої та малої. У прокаріотів вони позначені 50S і 30S субодиниці, у еукаріотичних - 60S і 40S. (S – коефіцієнт, що характеризує швидкість осадження субодиниці при ультрацентрифугуванні). Субодиниці еукаріотичних рибосом утворюються шляхом самоскладання в ядерці і через пори ядра надходять до цитоплазми.

Рибосоми в клітинах еукаріотів складаються з чотирьох ниток РНК (три молекули рРНК у великій субодиниці і одна молекула рРНК – у малій) і приблизно 80 різних білків, тобто є складним комплексом з молекул, скріплених слабкими, нековалентними зв'язками. (Рибосоми в клітинах прокаріотів складаються з трьох ниток РНК; дві нитки рРНК знаходяться у великій субодиниці і одна рРНК – у малій). Процес трансляції (біосинтезу білка) починається зі збирання активної рибосоми. Цей процес називається ініціацією трансляції. Складання відбувається строго впорядкованим чином, що забезпечується функціональними центрами рибосом. Всі центри знаходяться на поверхнях, що контактують, обох субодиниць рибосоми. Кожна рибосома працює як велика біохімічна машина, а точніше як суперфермент, який, по-перше, правильно орієнтує учасників (мРНК і тРНК) процесу один щодо одного, а по-друге, каталізує реакції між амінокислотами.

Активні центри рибосом:

1) центр зв'язування мРНК (М-центр);

2) пептидильний центр (П-центр). З цим центром на початку процесу трансляції зв'язується ініціююча тРНК; на наступних стадіях трансляції з А-центру до П-центру переміщається тРНК, що утримує синтезовану частину пептидного ланцюга;

3)амінокислотний центр (А-центр) – місце зв'язування кодону мРНК з антикодоном тРНК, що несе чергову амінокислоту.

4) пептидилтрансферазний центр (ПТФ-центр): він каталізує реакцію зв'язування амінокислот. При цьому утворюється ще один пептидний зв'язок, і пептид, що росте, подовжується на одну амінокислоту.

Схема синтезу білка на рибосомах гранулярної ендоплазматичної мережі.

(Мал. з книги біологія клітини, томуII)

Схематичне зображення полірибосоми. Синтез білка починається зі зв'язування малої субчастинки, у місці розташування AUG-кодона в молекулі інформаційної (матричної РНК) (рис. з книги біологія клітини, томII).

Ендоплазматична мережа

Ендоплазматична мережа (син. ендоплазматичний ретикулум) – органоїд еукаріотичної клітини. У клітинах різного типу і при різних функціональних станах цей компонент клітини може виглядати по-різному, але у всіх випадках - це лабіринтна протяжна замкнута мембранна структура, побудована з трубкоподібних порожнин, що сполучаються, і мішечків, званих цистернами. Зовні від мембран ендоплазматичної мережі знаходиться цитозоль (гіалоплазма, основна речовина цитоплазми), а просвіт ендоплазматичної мережі являє собою замкнутий простір (компартмент), що повідомляється за допомогою везикул (транспортних бульбашок) з комплексом Гольджі та зовнішнім для клітини середовищем. Ендоплазматична мережа ділиться на дві функціонально різні структури: гранулярну (шорстку) ендоплазматичну мережу та гладку (агранулярну) ендоплазматичну мережу.

Гранулярна ендоплазматична мережа в клітинах секретуючих білок представлена ​​системою численних плоских мембранних цистерн з рибосомами на зовнішній поверхні. Комплекс мембран гранулярної ендоплазматичної мережі пов'язаний із зовнішньою мембраною оболонки ядра та перинуклеарною (близькоядерною) цистерною.

У гранулярній ендоплазматичній мережі відбувається синтез білків і ліпідів для всіх мембран клітини, синтезуються ферменти лізосом, а також здійснюється синтез білків, що секретуються, тобто. призначених для екзоцитозу. (Інші білки синтезуються в цитоплазмі на рибосомах, не пов'язаних з мембранами ЕС.) У просвіті гранулярної ЕС білок оточується мембраною, і бульбашки, що утворюються, відокремлюються (відбруньковуються) від невмісних рибосоми областей ЕС, які і доставляють вміст в іншу органеллу - комплекс Гольджі з її мембраною.

Та частина ЕС, на мембранах якої рибосоми відсутні, називається ендоплазматичним гладким ретикулумом. Гладка ендоплазматична мережа не містить сплощених цистерн, а являє собою систему анастомозуючих мембранних каналів

ов, бульбашок та трубочок. Гладка мережа є продовженням гранулярної, проте не містить рибофоринів – глікопротеїнових рецепторів, з якими з'єднується велика субодиниця рибосом і тому не пов'язана з рибосомами.

Функції гладкої ендоплазматичної мережі різноманітні і залежить від типу клітин. Гладка ендоплазматична мережа бере участь у метаболізмі стероїдних, наприклад, статевих гормонів. У її мембранах локалізовані керовані кальцієві канали та енергозалежні кальцієві насоси. Цистерни гладкої ендоплазматичної мережі спеціалізовані для накопичення у них Са 2+ шляхом постійного відкачування Са 2+ із цитозолю. Подібні депо Са 2+ існують у скелетному та серцевому м'язах, нейронах, яйцеклітині, ендокринних клітинах та ін. Різні сигнали (наприклад, гормони, нейромедіатори, фактори росту) впливають на активність клітин шляхом зміни концентрації внутрішньоклітинного посередника – Са 2+ . У гладкій ендоплазматичній мережі клітин печінки відбувається знешкодження шкідливих речовин (наприклад ацетальдегіду, що утворюється з алкоголю), метаболічна трансформація ліків, утворення більшої частини ліпідів клітини та їх накопичення, наприклад, при жировій дистрофії. У порожнині ЕС міститься багато різних молекул-компонентів. Серед них мають велике значення білки шаперони.

Шаперони(англ. букв. - Літня дама, що супроводжує молоду дівчину на балах) - сімейство спеціалізованих внутрішньоклітинних білків, що забезпечують швидке і правильне згортання (фолдинг) новостворених синтезованих молекул білка. Зв'язування з шаперонами перешкоджає агрегації з іншими білками і тим самим створює умови для формування вторинної та третинної структури пептиду, що росте. Шаперони належать до трьох білкових сімейств, так званих білків теплового шоку ( 60, Шаперони належать до трьох білкових сімейств, так званих білків теплового шоку ( 70, Шаперони належать до трьох білкових сімейств, так званих білків теплового шоку (hsp90). Синтез цих білків активується при багатьох стресах, зокрема, при тепловому шоці (звідси і назва h

eart shook protein – білок теплового шоку, а цифра означає його молекулярну масу в кілодальтонах). Ці шаперони запобігають денатурації білків при високій температурі та ін екстремальних факторах. Зв'язуючись з аномальними білками, відновлюють їхню нормальну конформацію і тим самим підвищують виживання організму при різкому погіршенні фізико-хімічних параметрів середовища.

Які складаються з РНК та білків. Вони відповідають за біосинтез білків. Залежно від рівня білка у конкретній клітині, кількість рибосом може досягати мільйонів.

Рибосоми зазвичай складаються з двох субодиниць: великої субодиниці та малої субодиниці. Рибосомні субодиниці синтезуються в ядерце і перетинають ядерну мембрану через ядерні пори. Ці дві субодиниці поєднуються, коли рибосома приєднується до матричної РНК (мРНК) під час синтезу білка. Рибосоми разом з іншою молекулою РНК, транспортної РНК (тРНК), допомагають перетворити мРНК, що кодують білок, в білки. Рибосоми пов'язують амінокислоти разом для утворення поліпептидних ланцюгів, що модифікуються далі, перш ніж стануть функціональними білками.

Розташування у клітці

Є два місця, де рибосоми зазвичай існують: суспендовані в цитозолі (вільні рибосоми) і пов'язані з ендоплазматичним ретикулумом (пов'язані рибосоми). В обох випадках рибосоми зазвичай утворюють агрегати, які називаються полісомами або полірибосомами під час синтезу білка. Полірибосоми є кластери рибосом, які приєднуються до молекули мРНК під час біосинтезу білка.

Це дозволяє синтезувати кілька копій білка з однієї молекули мРНК. Вільні рибосоми зазвичай виробляють білки, що функціонують у цитозолі (рідкий компонент цитоплазми), тоді як пов'язані рибосоми зазвичай синтезують білки, які експортуються з клітини або включаються до .

Цікаво, що вільні рибосоми та пов'язані рибосоми взаємозамінні, і клітина може змінювати їх число відповідно до потреб метаболізму.

Органели, такі як і в еукаріотичних організмах, мають власні рибосоми, які більше схожі на рибосоми, виявлені у бактерій. Субодиниці, що містять рибосоми в мітохондріях і хлоропластах, менше (30S - 50S), ніж субодиниці, виявлені у всій іншій частині клітини (40S - 60S).

Рибосоми та протеїн

Синтез білка протікає під впливом процесів транскрипції та трансляції. У транскрипції генетичний код, що міститься в ДНК, транскрибується у версію коду РНК, відомого як матрична РНК (мРНК). У трансляції виробляється зростаючий амінокислотний ланцюг, також званий поліпептидним ланцюгом. Рибосоми допомагають трансформувати мРНК і зв'язувати амінокислоти разом для отримання поліпептидного ланцюга, який зрештою стає повністю функціонуючим білком. Білки – дуже важливі біологічні полімери у наших клітинах, оскільки вони задіяні практично у всіх функціях.